Was ist das Sericin-Protein CAS#60650-88-6 und welche Funktionen hat es?

Sericin ist ein natürliches makromolekulares Protein, das die Oberfläche von Seidenfibroin überzieht. Es wird hauptsächlich von den Spinndrüsen der Seidenraupe abgesondert und ist eines der wichtigsten Proteine, die den Kokon der Seidenraupe bilden. Aufgrund seiner hervorragenden Wasserlöslichkeit, seiner Fähigkeit, Zelladhäsion und -proliferation zu fördern, seiner geringen Immunogenität sowie seiner einzigartigen In-situ-Fluoreszenz, seiner antioxidativen Eigenschaften und seiner Tyrosinase-hemmenden Wirkung findet Sericin breite Anwendung in Textilbeschichtungen, kosmetischen Zusatzstoffen, Lebensmitteln, Pharmazeutika und funktionellen Biomaterialien.

Eigenschaften des Sericin-Proteins

Amphotere Natur und isoelektrischer Punkt
Sericin enthält freie Hydroxyl- und Aminogruppen, die unter Bildung von Zwitterionen interagieren können, was ihm amphotere Eigenschaften verleiht. Bei niedrigeren pH-Werten liegt Sericin in einem positiv geladenen Zustand vor, während es bei höheren pH-Werten eine negativ geladene Form annimmt. Sein isoelektrischer Punkt liegt zwischen 3,8 und 4,5.Kolloidale Eigenschaften

Als makromolekulare Verbindung mit hohem Molekulargewicht und Partikeldurchmessern zwischen 1 und 100 nm fällt Sericin in den Bereich der kolloidalen Partikel. Daher weist es besondere Eigenschaften wie Dialyse, Koagulation, Gelierung und Peptisierung auf.

Denaturierungsverhalten
Unter Einwirkung äußerer physikalischer oder chemischer Faktoren verändert Sericin seine Konformation, ohne dass seine Primärstruktur verändert oder kovalente Peptidbindungen aufgebrochen werden. Solche Veränderungen äußern sich hauptsächlich in Schwankungen der physikalischen und chemischen Eigenschaften, dem Verlust der biologischen Aktivität und vor allem in einer verringerten Löslichkeit, die seinen Anwendungswert erheblich einschränkt. Zu den Hauptursachen der Denaturierung zählen Temperatur, pH-Wert-Änderungen und die Einwirkung organischer Lösungsmittel.

Quellung und Löslichkeit
Sericin ist ein Makromolekül, das bei Kontakt Flüssigkeit aufnehmen, aufquellen und erweichen kann. Bei ausreichender Quellung löst es sich schließlich in der Flüssigkeit auf. Im Gegensatz zu Seidenfibroin, das zwar aufquillt, sich aber nicht in Wasser auflöst, löst sich Sericin leicht in heißem Wasser auf. Diese Eigenschaft ist besonders wichtig, da sie Prozesse wie die Seidenherstellung, das Waschen und die Entschleimung unterstützt.

Trennung des Sericin-Proteins

Zitronensäure-Methode
Sericin-Protein kann durch Auflösen von Seide in kochender Zitronensäurelösung extrahiert werden, da Sericin unter solchen Bedingungen löslich ist, während Seidenfibroin unlöslich bleibt. Das gelöste Sericin wird dann durch Dialyse und Konzentration gereinigt. Allerdings fällt Sericin während der Dialyse häufig aus der Lösung aus und das resultierende ausgefällte Protein lässt sich nur schwer wieder auflösen.

Natriumcarbonat-Methode
Bei dieser Methode wird Seide bei kontrollierter Temperatur mit einer wässrigen Natriumcarbonatlösung behandelt. Unter diesen Bedingungen löst sich Sericin in der Natriumcarbonatlösung auf, während Seidenfibroin unlöslich bleibt. Das unlösliche Fibroin wird durch Filtration oder Zentrifugation abgetrennt, und die sericinhaltige Lösung wird anschließend dialysiert, konzentriert oder getrocknet, um gereinigtes Sericinprotein zu erhalten.